Document - La voie de dégradation ubiquitine dépendante

La voie de dégradation ubiquitine dépendante

Aurélie Le Feuvre, Olivier Coux (Institut CRBM-CNRS-Montpellier)
Adaptation et mise en ligne : Gilles Camus
Mise en ligne : 22 février 2010

Introduction

  1. Présentation générale
  2. Historique

L'ubiquitylation des protéines

  1. L'ubiquitine et la cascade enzymatique d'ubiquitylation
  2. Les différentes familles d'ubiquitine
  3. Les différents types d'ubiquitylation
  4. Les récepteurs de l'ubiquitine : les protéines à UBD
  5. Les protéines "ubiquitin-like"
  6. La déubiquitylation
  7. Conclusions

Le protéasome

  1. Le protéasome 20S
  2. Le protéasome 26S
  3. Les complexes 20S-11S
  4. Localisation des protéasomes

Bibliographie

 

Résumé

La voie de dégradation ubiquitine dépendante fait partie de ces systèmes essentiels de la cellule dont l'existence était totalement ignorée il y a encore quelques dizaines d'années, et dont la découverte a bouleversé une partie de nos connaissances sur le fonctionnement cellulaire (comme a pu le faire la découverte des mécanismes de régulation du cycle cellulaire). L'importance physiologique de ce système a d'ailleurs valu à ses découvreurs le prix Nobel de chimie en 2004.

De nos jours, c'est l'un des sujets de recherche les plus actifs en biologie cellulaire. De ce fait, la situation s'est considérablement complexifiée depuis la première mise en évidence de l'existence d'une dégradation des protéines cellulaires selon un mécanisme nécessitant l'utilisation d'ATP. Afin de ne pas avoir une vision réductrice de cette voie, ce document fait une présentation assez large des connaissances actuelles sur le sujet, y compris des points sur lesquels demeurent des incertitudes ou des zones d'ombre.


Contact :

Professeur Lafleur

Remerciements

Merci aux membres du laboratoire Biologie et Multimédia pour leur relecture et commentaires.