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LE METABOLISME

Mécanisme de la transaldolase


La transaldolase catalyse le transfert d'un groupement à trois carbones.

A partir du sédoheptulose 7-phosphate et du glycéraldéhyde 3 -phosphate, la transaldolase permet la formation d'érythrose 4-phosphate et de fructose 6-phosphate.

Le mécanisme est analogue à celui de l'aldolase, enzyme de la glycolyse, catalysant la rupture de squelette carboné du fructose 6-phosphate en glycéraldéhyde 3 -phosphate et en dihydroxyacétone phosphate.

Afin de visualiser ce mécanisme, cliquer sur les numéros en dessous de l'animation.

1- Le sédoheptulose 7-phosphate se positionne dans le site actif de la transaldolase. Il y a formation d'une fonction imine entre la fonction cétone du substrat et la fonction amine d'une lysine du site actif.

2- Une base du site actif s'empare du proton du groupement hydroxyle en C4. Les électrons gagnent et neutralisent le puits électrophile formé par l'imine, ce qui facilite la rupture de squelette carboné entre le C3 et le C4 du sédoheptulose 7-phosphate.

3- L'érythrose 4-phosphate ainsi formé, est libéré du site actif. Un fragment tricarboné, stabilisé par résonnance, reste fixé à l'enzyme.

4- Le glycéraldéhyde 3 -phosphate se positionne dans le site actif puis subit une attaque nucléophile du fragment tricarboné (condensation aldolique).

5- Une hydrolyse de la fonction imine libère le fructose 6-phosphate de l'enzyme.

 

 

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Caroline Benlot, Nicole Blanchouin

 
Dernières modifications : 02 juin 2005
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