L'aldolase catalyse le clivage du fructose1,6-bisphosphate en deux trioses-phosphate, le glycéraldéhyde 3-phosphate et la dihydroxyacétonephosphate :

Afin de visualiser le mécanisme de la réaction, cliquez sur les chiffres en dessous de l'animation.

1- Le fructose1,6-bisphosphate se positionne dans le site actif de l'aldolase. Il y a formation d'une fonction imine entre la fonction cétone du substrat et la fonction amine d'une lysine du site actif. 2- Une cystéine du site actif, sous forme anionique (A-), s'empare du proton du groupement hydroxyle en C4. Les électrons gagnent et neutralisent le puits électrophile formé par l'imine, ce qui facilite la rupture de squelette carboné entre le C3 et le C4 du fructose1,6-bisphosphate. 3- Le résidu dihydroxyacétone phosphate lié à l'enzyme capte un proton d'une histidine. Le glycéraldéhyde 3-phosphate sort du site actif. L'hydrolyse de la fonction imine libère la dihydroxyacétone phosphate. Le site actif est régénéré et accessible à une nouvelle molécule de fructose1,6-bisphosphate.

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